Moderni reseni

Organické látky buňky. Bílkoviny – co to je, definice a odpověď

Živá příroda se od neživé přírody liší obsahem chemických prvků – organogeny, které tvoří asi 98 % buněčné hmoty. Chemické prvky se při vzájemném spojení vytvářejí různé anorganické a organické sloučeniny.

Důležité pojmy:

Polymer – jedná se o složité látky, jejichž molekuly jsou složeny z mnoha opakujících se elementárních jednotek.

Monomer – opakující se jednotka polymeru.

Konformace – prostorová struktura molekuly

Mezi organickými látkami buňky jsou bílkoviny na prvním místě jak co do množství (10-12 % celkové hmotnosti buňky), tak i co do významu.

Proteiny jsou lineární polymery, jejichž monomery jsou aminokyselin.

Živé organismy používají 20 aminokyselin, ačkoli jich existuje mnohem více. Jakákoli aminokyselina obsahuje:

● aminoskupina (-NH2), které mají základní vlastnosti;

● karboxylová skupina (-COOH), která má kyselé vlastnosti.

Vazba mezi aminoskupinou jedné aminokyseliny a karboxylovou skupinou druhé se nazývá peptid.

Proteiny jsou polypeptidy obsahující desítky a stovky aminokyselin. Navzdory nedostatku aminokyselin (pouze 20) je obrovská rozmanitost proteinů zajištěna různými kombinacemi těchto aminokyselin navzájem.

Úrovně organizace proteinů

Molekuly bílkovin mohou nabývat různých prostorových tvarů – konformace, které představují čtyři úrovně jejich organizace:

Primární struktura – polypeptidový řetězec, ve kterém jsou aminokyseliny uspořádány lineárně a propojeny kovalentní peptid spojení.

Protože aminokyseliny jsou nabité molekuly, protein nemůže dlouho existovat jako jednoduchá lineární molekula a tvoří další úroveň struktury.

Sekundární – polypeptidový řetězec je stočen do spirály a tvoří α-helix nebo β-skládaný list.

Struktura již není tak stabilní jako u peptidů, vodík spojení.

Terciární je globule.

Slabé buňky jsou zodpovědné za tvorbu globul. nekovalentní připojení (vodík, hydrofobní, iontový). Někdy se pro lepší stabilitu mohou mezi SH skupinami aminokyseliny cysteinu tvořit kovalentní vazby (SS vazby). Počet aminokyselin a také pořadí jejich uspořádání v polypeptidovém řetězci konkrétní pro každý protein. Vlastnosti terciární struktury proteinu jsou proto určeny jeho primární strukturou.

Protein vykazuje biologickou aktivitu pouze ve formě terciární struktury.

Proto nahrazení byť jen jedné aminokyseliny v polypeptidovém řetězci může vést ke změně konfigurace proteinu a ke snížení nebo ztrátě jeho biologické aktivity.

Kvartérní struktura – několik kuliček spojených dohromady.

Spojením několika globul dohromady je možné do molekuly zahrnout neproteinové struktury, a proto se proteiny podle svého složení dělí do dvou hlavních tříd: jednoduché a komplexní.

Jednoduchý Bílkoviny se skládají pouze z aminokyselin.

Komplexní Proteiny zahrnují aminokyseliny a některé další látky. Může se jednat například o nukleové kyseliny (nukleoproteiny), lipidy (lipoproteiny), methylcelulózy (metaloproteiny), fosforečnany (fosfoproteiny).

Ne všechny proteiny mají kvartérní strukturu. Pozoruhodným příkladem proteinu s kvartérní strukturou je hemoglobinJe to komplex čtyř globul (=podjednotek) a pouze v této formě je schopen vázat a transportovat O.2.

Kvartérní struktura hemoglobinu

Proteinové funkce

● Jedním z nejdůležitějších je – konstrukce funkce (strukturální)Proteiny se podílejí na tvorbě všech buněčných membrán a buněčných organel, stejně jako intracelulárních struktur.

Přečtěte si více
Silniční beton: materiálové vlastnosti, složení, typy, použití

● Mimořádně důležité je enzymatické (katalytický) Úloha proteinů. Enzymy urychlují chemické reakce probíhající v buňce 10 až 100 milionůkrát. Někdy jsou pro svou funkci potřebné koenzymy (buď kovy, nebo koenzymy – vitamíny).

Motor Tuto funkci zajišťují speciální kontraktilní proteiny (aktin, myosin). Tyto proteiny se podílejí na všech typech pohybů, kterých jsou buňky a organismy schopny: blikání řasinek a tlukot bičíků u prvoků, svalová kontrakce u zvířat, pohyb listů u rostlin atd.

RegulačníNěkteré hormony, které regulují metabolické procesy v těle, jsou proteinového původu: inzulín, glukagon, adrenokortikotropní hormon (ACTH).

Doprava Funkcí bílkovin je vázat chemické prvky (například hemoglobin váže kyslík) nebo biologicky aktivní látky (hormony) a přenášet je do tkání a orgánů těla.

Ochranný Funkce se projevuje v podobě produkce speciálních proteinů zvaných protilátky v reakci na pronikání cizích proteinů nebo buněk do těla. Protilátky vážou a neutralizují cizí látky.

Receptor. Na povrchu membrány tvoří proteiny četné receptory, které v kombinaci s hormony vedou ke změnám v buněčném metabolismu. Tímto způsobem hormony působí na buňky cílových orgánů.

● Pokud není dostatek živin, bílkoviny fungují jako Zdroje energiePři úplném rozkladu 1 g bílkovin se uvolní 17,6 kJ (4,2 kcal).

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Back to top button